Gli amminoacidi sono composti organici che hanno come gruppi funzionali sia il carbossile che l’ammino-gruppo; negli α-amminoacidi l’ammino-gruppo è legato al carbonio-α, ovvero il secondo della catena. A esso è legato anche un atomo di idrogeno, quindi la differenziazione dei vari α-amminoacidi sta nel quarto sostituente. Eccettuando la glicina, il carbonio-α è asimmetrico: nella proiezione di Fisher, la stereoconfigurazione in cui l’ammino-gruppo è a sinistra (indicata con L) è quella degli amminoacidi naturali.
I 20 amminoacidi codificati sono quelli identificati nella sequenza nucleotidica del DNA da una tripletta (spesso più di una). A questi se ne aggiungono diversi altri, ottenuti per loro modificazioni, che entrano anch’essi a far parte della struttura delle proteine o hanno altre funzioni fisiologiche (ormoni o neurotrasmettitori).
La sintesi del peptide o proteina avviene per reazioni di condensazione degli amminoacidi: il carbossile del primo reagisce con l’ammino-gruppo del secondo, formando un particolare legame ammidico, il legame peptidico. Il peptide è quindi un polimero di amminoacidi, una poliammide, ma trattandosi di una macromolecola complessa, per descriverla non basta la sola sequenza degli amminoacidi, ovvero la struttura primaria.
La struttura secondaria identifica le stereoforme, disposizioni di precise sequenze di amminoacidi, che possono organizzarsi in forma elicoidale (α-eliche) o a forma di piani ondulati (foglietto ripiegato β), entrambe stabilizzate da legami a idrogeno. I collageni sono invece eliche stirate. Alcuni amminoacidi favoriscono la formazione di α-eliche, altri no, altri ancora disorganizzano la struttura, interrompendo l’elica o il foglietto, che riprendono quando sono presenti i giusti amminoacidi: si formano in questo modo temi strutturali più complessi (struttura supersecondaria).
AMMINOACIDI E PROTEINE
Le proteine più semplici (filamentose) si fermano a questi primi livelli, mentre quelle più complesse (globulari) arrivano a livelli strutturali superiori. La struttura terziaria indica la disposizione spaziale complessiva dell’intero peptide. Essa è stabilizzata dalla formazione di legami covalenti oppure per coppia ionica o da interazioni deboli come il legame a idrogeno.
Al peptide può venire anche aggiunto un gruppo prostetico, una porzione non-amminoacidica della proteina, indispensabile per le sue funzioni biologiche. Può essere un lipide, un saccaride, un acido nucleico, un metallo, o una struttura organica più o meno complessa.
La struttura quaternaria identifica le associazioni protomeriche, dove più molecole dello stesso peptide si associano per formare un aggregato più complesso. È stabilizzata da legami covalenti o metallici o per coppia ionica o ancora da interazioni deboli come il legame a idrogeno o l’instaurarsi di interazioni di tipo idrofobico.
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